그리세로르린�톨

그리세로르린�톨

그리세로르린�톨(Glycerol phosphate shuttle) 또는 그리세로르3-인산 셔틀(Glycerol-3-phosphate shuttle)은, 진핵생물에 대해 세포질의 해당계등에서 부산물로서 생긴 NADH로부터 NAD+를 재생하는 기구의 하나이다.동물[¹], 진균류[²], 식물[³], 원생 생물[⁴]등에 넓게 존재하고 있다.

목차

배경

NAD+/NADH는 세포내의 여러가지 대사계에 있어서의 산화 환원 효소의 조효소가 되어, 어느 반응으로부터 다른 반응으로 전자를 옮기는 기능을 가지고 있다.이화는 큰 범위로 보면 산화 반응이며, 거기에 따라 산화형의 NAD+가 환원형의 NADH로 변화하기 위해(때문에), 대사를 계속하기 위해서는 NADH를 재산화할 필요가 있다.진핵생물이 호기적 조건에 있는 경우, 일반적으로는 미토콘드리아의 전자 전달계가 분자장 산소를 사용해 NADH를 산화해, 그 환원력을 효과적으로 이용해 ATP 합성을 실시하고 있다.그러나 NADH는 미토콘드리아내막을 투과 할 수 없기 때문에, 세포질로 생긴 NADH를 효율적으로 재산화하기 위한 구조가 필요하게 된다.

그리세로르린�톨은 그러한 구조의 하나이며, 그 밖에도 여러가지 기구가 알려져 있다.포유류로는 통상 사과산-아스파라긴산 셔틀이 주로 기능하고 있어, 그리세로르린�톨은 특정의 세포에서만 기능하고 있다.식물로는 사과산-아스파라긴산 셔틀 이외에도 사과산오키자로 초산 셔틀이 알려져 있다.또 진균류나 식물등에는, 세포질측의 NADH를 직접 호흡쇠사슬로 산화하는 2형 NADH 데히드로게나제가 존재한다.산소 호흡을 실시할 수 없는 조건으로는, 예를 들어 유산 발효에 의해서 NAD+를 재생한다.

기구

그리세로르린�톨은, 세포질에 있는 NAD 의존성 그리세로르3-린�데히드로게나제(cGPDH; EC 1.1. 1.8)과 미토콘드리아내막의 막간강측에표재 하는 FAD 의존성 그리세로르3-린�데히드로게나제(mGPDH; EC 1.1. 5.3)으로부터 구성되어 있다.

세포질의 cGPDH는 NADH를 NAD+에 산화해 디히드록시 아세톤 인산(DHAP)을 그리세로르3-인산(G3P)에 환원한다.G3P나 DHAP은 분자량이 작고, 포린을 다니며 미토콘드리아외막을 자유롭게 통과할 수 있다.그렇게 해서 막간강에 들어간 G3P는, 미토콘드리아내막상의 mGPDH에 의해서 DHAP에 산화되어 생긴 DHAP은 세포질로 돌아온다.이 때 mGPDH는 조효소의 FAD를 개입시켜 전자 전달계의 유비키논(CoQ10)을 환원하므로, 복합체 III나 복합체 IV의 기능으로 플로톤 농도 구배를 형성해 산화적 인산화 등에 도움이 될 수 있다.

역사

1956년부터 1959년에 걸치고, 마르브르크 대학의 Ernst Zebe등이 트노사마밧타를 이용해[⁵][⁶], 또 펜실베이니아 대학(당시 )의 Bertram Sacktor등이 이에바에를 이용해[⁷], 각각 독립에 비상관계에 2개의 그리세로르3-린�데히드로게나제로부터 되는 셔틀계가 존재하는 것을 제창했다.1975년이 되면 햄스터의 갈색 지방조직에도 존재하는 것이 밝혀져, 포유류에 있어도 생리적 중요성을 가진다고 생각할 수 있게 된[⁸].

관련 항목

• 미토콘드리아의 셔틀계

참고 문헌

1. ^ Mracek T, et al. (2013). "The function and the role of the mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase in mammalian tissues". Biochim. Biophys. Acta 1827 (3): 401-410. doi:10.1016/j.bbabio. 2012.11. 014. 
2. ^ Rigoulet M, et al. (2004). "Organization and regulation of the cytosolic NADH metabolism in the yeast Saccharomyces cerevisiae". Mol. Cell. Biochem. 256-257 (1-2): 73-81. PMID 14977171. 
3. ^ Shen W, et al. (2006). "Involvement of a glycerol-3-phosphate dehydrogenase in modulating the NADH/NAD⁺ ratio provides evidence of a mitochondrial glycerol-3-phosphate shuttle in Arabidopsis". Plant Cell 18 (2): 422–441. doi:10.1105/tpc. 105.039750. PMC 1356549. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1356549. 
4. ^ Guerra DG, et al. (2006). "The mitochondrial FAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase of Trypanosomatidae and the glycosomal redox balance of insect stages of Trypanosoma brucei and Leishmania spp.". Mol. Biochem. Parasitol. 149 (2): 155-169. doi:10.1016/j.molbiopara. 2006.05. 006. 
5. ^ H. Zebe, A. Delbruck, T. Bucher (1957). "Glycerophosphatdehydrogenase unter zellphysiologischen Aspekten". Ber. ges. Physiol. exp. Pharmakol.. 189. Tagung der Deutschen Gesellschaft fur Physiol. Chemie, Hamburg, Sept. 1956. pp. 115-116 
6. ^ E. Zebe, A. Delbruck, Th. Bucher (1959). "Uber den Glycerin-1-P-Cyclus im Flugmuskel von Locusta migratoria". Biochem. Z. 331: 254-272. 
7. ^ Estabrook RW & Sacktor B (1958). "α-Glycerophosphate oxidase of flight muscle mitochondria". J. Biol. Chem. 233 (4): 1014-1019. 
8. ^ Houstek J, et al. (1975). "Gylcerol-3-phosphate shuttle and its function in intermediary metabolism of hamster brown-adipose tissue". Eur. J. Biochem. 54 (1): 11-18. doi:10.1111/j. 1432-1033. 1975. tb04107.x. 

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