인산화
인산화 된 잔류 물.
인산화(린 씨하거나 : phosphorylation)는 각종 그 중에서도 특히나을 추가하도록한다. 이 반응은 속에서 큰 역할을 담당하고 있으며, 2 월 현재 데이터베이스의 단백질의 인산화에 관한 기사는 21 만에 달하고있다.
인산화는"호스호리루 화"로도 불린다. 인산화를 촉매하는 효소는 일반적으로 (Kinase) 라고 특히 단백질을 기질로 간단하게 키나제라고 부르기도 많다.
또한 생합성 (에 인산화)을 단순히 인산화와 부르기도한다 ( ""등).
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단백질의 인산화
역사
에 (Phoebus A.T.Levene) 하지만 (미국) 단백질 (,)로이 있다는 것을 확인했다. 그리고까지는 함께 동안이 있다는 것을 발견했다. 그러나이 최초의 "효소에 의한 단백질의 인산화 '을 발표하기까지는 추가로 20 년이 걸렸습니다.
반응
단백질의 가역적 인산화는 ,, 모두에 존재하는 중요한 조절기구이다. 이 과정은 (인산화)와 (탈 인산화)라는이 관계하고있다. 많은 효소와 수용체 인산화와 탈 인산화로를 켜거나 끌 수있다. 결과 가역적 인산화는 많은 도시에 가져 그들을 활성화 또는 비활성화시키고있다. 인산화는 일반적으로 진핵 생물의 단백질 ,, 그리고 잔류 물에 일어난다. 세린, 트레오닌, 티로신 잔류 물 이외에, 인산화는 단백질 잔류 물 ,,,도 생긴다. R이 극성을 가지는 아미노산 잔기에 인산의 추가는 단백질에서의 부분을 극단적으로 반전시킬 수있다. 이 경로는 다른 단백질의 소수성과 친수성 잔기의 상호 작용을 통해 단백질의 구조 변화를 도입 할 수있다.
인산화 조절의 예로서이있다. p53 단백질의 조절은 매우 많은 18 이상의 인산화 사이트를 포함한다. 활성화 된 p53은 진행을 억제하거나 (여러 가지 요인에 따라 반대로한다) 세포사를지도 할 수있다. 이 활동 상태는 상태가 손상을 받았거나 생리 기능이 정상의 개체를 방해하는 경우에만 발생한다.
비활성화 신호 때, 단백질은 다시 탈 인산 된 작용을 멈춘다. 이것은 많은의 형식의기구에서 예로 빛이 망막의 감광 세포에 의해 처리되는 과정이있다.
인산화를 포함 조절 작용
반응 에너지를 필요로한다
신체의 수분 함량의 유지를위한 의한 이온과 이온의 세포막 통과 수송시의 아스파르트 산 잔기의 인산화 중재
의 일부분이다 (단백질 키나제 B)가 효소의 인산화 C 말단 Src 키나제 (Csk)에 따르면 src 티로신 키나제 (sarc)의 인산화는 키나제 도메인의 마스크가 닫혀있다 (off) 상태로 구조를 감싸면서 그 효소에서 구조 변화를 유도한다. "인식"을 통해 중요한
세포질의 구성 요소 인 세포 막에 고정 된 NADPH 산화 효소의 인산화. 현재 멀티 단백질 효소가 작용 단백질 상호 작용의 조절에 중요한 효소 역할을하고있다. 의 중요성
1990 년대 후반에 종속 / 경로에서 몇 가지 단백질의 인산화가 관찰되었다. 이러한 표적 단백질 인산화 때만 E3 합성 효소에 대한 기질된다.
기타 인산화
가에 포함되는 즉시 인산화가 일어나고이 생성된다. 이 인산화는 포도당이 세포 밖으로 확산 해 버리는 것을 막기 위해서이다. 인산화에 의해 전하가 도입되므로 포도당 -6- 인산은 쉽게 통과 할 수 없다. 인산화 된 포도당 등의 대사 경로에 들어간다.
자세한 내용은 ""을 참조
출처
1. *P.A. Levene and C.L. Alsberg, The cleavage products of vitellin, J. Biol. Chem. 2 (1906), pp. 127-133. 2. F.A. Lipmann and P.A. Levene, Serinephosphoric acid obtained on hydrolysis of vitellinic acid, J. Biol. Chem. 98 (1932), pp. 109-114. 3. *G. Burnett and E.P. Kennedy, The enzymatic phosphorylation of proteins, J. Biol. Chem. 211 (1954), pp. 969-980. 4. ^ A.J. Cozzon (1988) Protein phosphorylation in prokaryotes Ann. Rev. Microbiol. 42 : 97-125 5. ^ J.B. Stock, A.J. Ninfa and A.M. Stock (1989) Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria. Microbiol. Rev., p. 450-490 6. C. Chang and R.C. Stewart (1998) The Two-Component System. Plant Physiol. 117 : 723-731 7. *D. Barford, A.K. Das and MP. Egloff (1998) The Structure and mechanism of protein phosphatases : Insights into Catalysis and Regulation Annu Rev Biophys Biomol Struct. Vol. 27 : 133-164 8. M. Ashcroft, M.H.G. Kubbutat, and K.H. Vousden (1999) Regulation of p53 Function and Stability by Phosphorylation. Mol Cell Biol Mar; 19 (3) : 1751-8. 9. *S. Bates, and K. H. Vousden (1996) p53 in signalling checkpoint arrest or apoptosis. Curr. Opin. Genet. Dev 6 : 1-7. 10. PC van Weeren, KM de Bruyn, AM de Vries-Smits, J. Van Lint, BM Burgering. (1998). "Essential role for protein kinase B (PKB) in insulin-induced glycogen synthase kinase 3 inactivation. Characterization of dominant-negative mutant of PKB. J Biol Chem 22; 273 (21) : 13150-6. 11. *Cole, PA Shen, K., Qiao, Y., and Wang, D. (2003) Protein tyrosine kinases Src and Csk : A tail 's tale, Curr. Opin. Chem., Biol. 7 : 580-585. 12. *(1999) NADPH oxidase : an update. Blood 93, pp. 1464-1476
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- : 인산화, 즉 합성 반응을 의미한다.
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- : 의약 분자 기능 과학 연구소가 개발 한 기능성 저분자 및이를 이용하여 새로운 인산화 생체 분석 분석 기술.
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Post Date : 2018-02-04 00:00
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